Dra. Claudia Rodríguez Almazán

Bióloga de la Facultad de Ciencias, UNAM (1997). M. en C. del Instituto de Ciencias del Mar y Limnología (2001), desarrollando investigación relacionada con toxinas formadoras de poro de anémona. Doctorado en Ciencias Biomédicas (2007) del Instituto de Fisiología Celular, UNAM, en el área de físico-química y termodinámica del plegamiento y estabilidad de proteínas. Estancia posdoctoral en el Instituto de Biotecnología, UNAM (2008-2010) en el área de toxinas formadoras de poro de bacterias. Desde el año 2010 investigador asociado del Instituto de Biotecnología, UNAM, en las áreas: mecanismo de acción de toxinas formadoras de poro e ingeniería de proteínas de metaloenzimas con aplicación en la biotecnología, nanotecnología, y biomedicina. Actualmente en comisión en el ICAT, UNAM. Distinciones: PRIDE C, SIN I, miembro de la Sociedad Mexicana de Bioquímica, Sociedad Mexicana de Biotecnología y Bioingeniería, The Protein Society-USA. Tutor del Posgrado de Ciencias Bioquímicas, UNAM. Tutor de alumnos de licenciatura, maestría y doctorado. Participación en 21 cursos de posgrado. Publicaciones en revistas indizadas. Responsable técnico de proyectos CONACYT, DGAPA-PAPIIT, The Proteín Society.

  • Ingeniería de proteínas para el diseño de biosensores.

  • Plegamiento y estabilidad de proteínas.

  • Mecanismo de acción de toxinas formadoras de poro y su aplicación en la nanotecnología.

  • Identificación de actinoporinas potenciales para el diseño de una inmunotoxina con aplicación en terapia de cáncer.
  • Evolución dirigida e ingeniería de proteínas de lacasas de bacteria para la obtención de variantes para optimización de su actividad.
  • Venómica de anémonas de mar.
  • Impartición de cursos a nivel maestría y doctorado.
  • Miembro del comité asesor de estudiantes del Posgrado en Ciencias Bioquímicas.
  • Dirección de tesis (licenciatura, maestría y doctorado), servicio social y prácticas académicas de estudiantes de licencia.

Doctorado:

  • Beatriz Miranda Zaragoza

Licenciatura:

  • Sandra Irene Salazar García
  • Ramírez-Carreto S., Miranda-Zaragoza B., Rodríguez-Almazán C. Actinoporins: from the structure and function to the generation of biotechnological and therapeutic tools. Biomolecules 2020, 10, 539-557
  • Cifuentes-Castro, V., Rodríguez-Almazán C., Silva-Sánchez J., Rudiño-Piñera E. The crystal structure of ESBL TLA-1 in complex with clavulanic acid reveals a second acylation site. Biochemical and Biophysical Research Communications, 2020, 522, 545-551.
  • Ramíez-Carreto S., Vera-Estrella R., Portillo-Bobadilla T., Licea-Navarro A., Bernaldez-Sarabia J., Rudiño-Piñera, E., Verleyen J.J., Rodríguez E., Rodríguez-Almazán C. Proteomic and Transcriptomic Analysis of Anthopleura dowii Verrill (1869) Venom from Tentacles and Mucus. Mar Drugs. 2019 Jul 25;17(8). pii: E436. doi: 10.3390/md17080436.
  • Ramirez-Carreto,S. Perez-Garcia,E.I. Salazar-Garcia,S.I. Bernaldez-Sarabia,J. LiceaNavarro,A. Rudino-Pinera,E. Perez-Martinez,L. Pedraza-Alva,G. RodríguezAlmazán,C. 2019. Identification of a pore-forming protein from sea anemone Anthopleura dowii Verrill (1869) venom by mass spectrometry Journal of Venomous Animals and Toxins Including Tropical Diseases, Feb 11;25:e147418. doi: 10.1590/1678-9199-JVATITD-1474-18. eCollection 2019.
  • Jorge-Tonatiuh Ayala-Sumuano, Itzel amaro, Enrique Rudiño-Piñera, Alexei Licea-Navarro, Estefanía Rodríguez, Claudia Rodríguez Almazán. (2017). Sequenceng and de novo transcriptome assembly of Anthopleura dowii Verrill (1869), from Mexico. Genomics Data, 11, 92-94
  • Hugo Serrano-Posada, Sara Centeno-Lejía, Sonia Patricia Rojas-Trejo, Claudia RodríguezAlmazán, Vivian Stojanoff and Enrique Rudiño-Piñera. 2015. X-ray-induced catalytic activesitereduction of a multicopper oxidase: structural insights into the proton-relay mechanism and O2 – reduction states. Acta Cryst. D71:2396-2411.
  • Soberón M, Rodríguez Almazán, C., Muñoz-Garay,C., Pardo López, L., Porta, H. Bravo A.2013. Bacillus thuringiensis Cry and Cyt mutants useful to counter toxin action in specific environments and to overcome insect resistance in the field. Pesticide Biochemistry and Physiology, 104, 11-117.
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  • Rodriguez-Almazan,C. Reyes,E.Z. Zuniga-Navarrete,F. Munoz-Garay,C. Gomez,I., Evans,A.M. Likitvivatavanong,S. Bravo,A. Gill,S.S.Soberon,M. 2012. Cadherin binding is not a limiting step for Bacillus thuringiensis subs. israelensis Cry4Ba toxicity to Aedes aegypti larvae Biochem J, 443,711 717.
  • Daniela Carmona, Claudia Rodríguez-Almazán, Carlos MuñozGaray, Leivi Portugal, Claudia Pérez, Ruud A. de Maagd, Petra Bakker, Mario Soberón, Alejandra Bravo. 2011 Dominant negative phenotype of Bacillus thuringiensis Cry1Ab, Cry11Aa and Cry4Ba mutants suggest heterooligomer formation among different Cry toxins. PLoS ONE, 6, e19952
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  • Rodríguez Almazán,C. Arreola R, Rodríguez-Larrea D, Aguirre-López B, de Gómez-Puyou MT, PerezMontfort,R. GomezPuyou, A., Torres-Larios A. Structural basis of human triosephosphate isomerase defiency: mutation E104D is relatd to alterations of a conserved water network at the dimer interface.J. Biol Chem. 2008, 283 (34): 23254-63.

  • Rodríguez-Almazán,C. Torner,F.J. Costas,M. PerezMontfort,R. de GomezPuyou,M.T. Puyou,A.G. 2007. The stability and formation of native proteins from unfolded monomers is increased through interactions with unrelated proteins PLoS ONE. 2 e497.